Fibrynogen jest dużą, złożoną, włóknistą glikoproteiną z trzema parami łańcuchów polipeptydowych połączonych 29 wiązaniami disulfidowymi. Jego długość wynosi 45 nm, z globularnymi domenami na każdym końcu i w środku połączonymi alfa-helikalnymi prętami cewkowymi. Zarówno silnie, jak i słabo związane jony wapnia są ważne dla utrzymania struktury i funkcji fibrynogenu. Fibrynopeptydy, które znajdują się w regionie centralnym, są rozszczepiane przez trombinę w celu przekształcenia rozpuszczalnego fibrynogenu w nierozpuszczalny polimer fibryny, poprzez oddziaływania międzycząsteczkowe „gałek” odsłoniętych w wyniku usunięcia fibrynopeptydów z „otworami” zawsze odsłoniętymi na końcach cząsteczek. Monomery fibryny polimeryzują poprzez te specyficzne i ściśle kontrolowane interakcje wiążące, tworząc oligomery w kształcie półpostaci, które wydłużają się w protofibryle. Protofibryle łączą się poprzecznie, tworząc włókna, które następnie rozgałęziają się, tworząc trójwymiarową sieć – skrzep fibrynowy – niezbędny dla hemostazy. Rentgenowskie struktury krystalograficzne fragmentów fibrynogenu dostarczyły pewnych szczegółów na temat tego, jak zachodzą te interakcje. Wreszcie, transglutaminaza, czynnik XIIIa, kowalencyjnie wiąże specyficzne reszty glutaminowe w jednej cząsteczce fibryny z resztami lizynowymi w innej cząsteczce poprzez wiązania izopeptydowe, stabilizując skrzep przed urazami mechanicznymi, chemicznymi i proteolitycznymi. Regulacja genowa syntezy fibrynogenu i jego łączenia się w kompleksy wielołańcuchowe przebiega przez szereg ściśle określonych etapów. Naprzemienny splicing dwóch łańcuchów daje powszechnie występujące warianty izoform molekularnych. Właściwości mechaniczne skrzepów, które mogą być dość zmienne, są kluczowe dla funkcji fibryny w hemostazie i gojeniu się ran. System fibrynolityczny, w którym zymogen plazminogen wiąże się z fibryną wraz z tkankowym aktywatorem plazminogenu w celu aktywacji do aktywnego enzymu plazminy, powoduje trawienie fibryny przy specyficznych resztach lizynowych. Fibryna(ogen) wiąże się również specyficznie z wieloma innymi białkami, w tym z fibronektyną, albuminą, trombospondyną, czynnikiem von Willebranda, fibuliną, czynnikiem wzrostu fibroblastów-2, czynnikiem wzrostu śródbłonka naczyniowego i interleukiną-1. Badania naturalnie występujących dysfibrynogenemii i wariantów cząsteczek zwiększyły nasze zrozumienie funkcji fibrynogenu. Fibrynogen wiąże się z aktywowaną integryną alfaIIbbeta3 na powierzchni płytek krwi, tworząc mostki odpowiedzialne za agregację płytek w procesie hemostazy, a także pełni ważne funkcje adhezyjne i zapalne poprzez specyficzne interakcje z innymi komórkami. Domeny podobne do fibrynogenu powstały we wczesnym etapie ewolucji i jest prawdopodobne, że ich specyficzne i ściśle kontrolowane interakcje międzycząsteczkowe są zaangażowane w inne aspekty funkcji komórkowej i biologii rozwoju.