Fibrinogénio é uma glicoproteína grande, complexa e fibrosa com três pares de cadeias de polipéptidos ligados entre si por 29 ligações de dissulfureto. Tem 45 nm de comprimento, com domínios globulares em cada extremidade e no meio ligados por hastes de bobina alfa helicoidais. Tanto os iões de cálcio fortemente ligados como os de fraca ligação são importantes para a manutenção da estrutura e funções do fibrinogénio. Os fibrinopeptídeos, que se encontram na região central, são clivados por trombina para converter o fibrinogénio solúvel em polímero de fibrina insolúvel, através de interacções intermoleculares dos “botões” expostos pela remoção do fibrinopeptídeo com “buracos” sempre expostos nas extremidades das moléculas. Os monómeros de fibrina polimerizam-se através destas interacções de ligação específicas e rigorosamente controladas para fazer oligómeros meio escalonados que se alongam em protofibrils. As protofibrilas agregam-se lateralmente para fazer fibras, que depois se ramificam para produzir uma rede tridimensional – o coágulo de fibrina – essencial para a hemostasia. As estruturas cristalográficas de raios X de porções de fibrinogénio forneceram alguns detalhes sobre a forma como estas interacções ocorrem. Finalmente, a transglutaminase, Factor XIIIa, liga covalentemente resíduos específicos de glutamina numa molécula de fibrina a resíduos de lisina noutra através de ligações de isopéptidos, estabilizando o coágulo contra insultos mecânicos, químicos, e proteolíticos. A regulação genética da síntese do fibrinogénio e a sua montagem em complexos de cadeias múltiplas prossegue através de uma série de etapas bem definidas. A emenda alternada de duas das cadeias produz isoformas moleculares variantes comuns. As propriedades mecânicas dos coágulos, que podem ser bastante variáveis, são essenciais para as funções da fibrina em hemostasia e cicatrização de feridas. O sistema fibrinolítico, com a ligação do plasminogénio zymogen à fibrina em conjunto com o activador do plasminogénio tipo tecido para promover a activação à enzima plasmina activa, resulta na digestão da fibrina a resíduos específicos de lisina. A fibrina(ogen) também liga especificamente uma variedade de outras proteínas, incluindo fibronectina, albumina, trombospondina, factor von Willebrand, fibulina, factor de crescimento fibroblasto-2, factor de crescimento endotelial vascular, e interleucina-1. Estudos de disfibrinogenemias naturais e moléculas variantes aumentaram a nossa compreensão das funções do fibrinogénio. O fibrinogénio liga-se à integrina activada alphaIIbbeta3 na superfície plaquetária, formando pontes responsáveis pela agregação plaquetária em hemostasia, e tem também importantes funções adesivas e inflamatórias através de interacções específicas com outras células. Os domínios semelhantes ao fibrinogénio tiveram origem cedo na evolução, e é provável que as suas interacções intermoleculares específicas e rigorosamente controladas estejam envolvidas noutros aspectos da função celular e da biologia do desenvolvimento.